Ciclo Q

Il funzionamento del ciclo Q modificato nel complesso III comporta la riduzione del citocromo c, l’ossidazione dell’ubiquinolo in ubiquinone e il trasferimento di quattro protoni nello spazio intermembrana, per processo a due cicli.

L’ubiquinolo (QH2) si lega al sito Qo del complesso III tramite il legame dell’idrogeno con His182 della proteina Rieske ferro-zolfo e Glu272 del citocromo b. L’Ubiquinone (Q), a sua volta, lega il sito Qi del complesso III. L’Ubiquinolo è divergentemente ossidato (cede un elettrone ciascuno) alla proteina Rieske ferro-zolfo ‘(FES) e al BL eme. Questa reazione di ossidazione produce un semiquinone transitorio prima della completa ossidazione a ubiquinone, che quindi lascia il sito Qo del complesso III.

Avendo acquisito un elettrone da ubiquinolo, la “proteina FeS” viene liberata dal suo donatore di elettroni ed è in grado di migrare verso la subunità del citocromo c1. La “proteina FeS” dona quindi il suo elettrone al citocromo c1, riducendo il suo gruppo eme legato. L’elettrone viene da lì trasferito a una molecola ossidata del citocromo c legata esternamente al complesso III, che quindi si dissocia dal complesso. Inoltre, la riossidazione della “proteina FeS” rilascia il protone legato a His181 nello spazio intermembrana.

L’altro elettrone, che è stato trasferito all’eme bL, viene utilizzato per ridurre l’eme bH, che a sua volta trasferisce l’elettrone all’ubiquinone legato al sito Qi. Il movimento di questo elettrone è energeticamente sfavorevole, poiché l’elettrone si muove verso il lato caricato negativamente della membrana. Ciò è compensato da un cambiamento favorevole in EM da -100 mV in BL a +50mV nell’eme BH. L’ubiquinone allegato è così ridotto ad un radicale del semiquinone. Il protone assunto da Glu272 viene successivamente trasferito in una catena idrica legata all’idrogeno mentre Glu272 ruota di 170 ° per legare l’idrogeno a una molecola d’acqua, a sua volta legata all’idrogeno a un propionato dell’eme bL.

Poiché l’ultimo passaggio lascia un semiquinone instabile nel sito Qi, la reazione non è ancora completamente completata. È necessario un secondo ciclo Q, con il secondo trasferimento di elettroni dal citocromo bH che riduce il semiquinone all’ubiquinolo. I prodotti finali del ciclo Q sono quattro protoni che entrano nello spazio intermembrana, due dalla matrice e due dalla riduzione di due molecole del citocromo c. Il citocromo c ridotto viene infine riossidato dal complesso IV. Il processo è ciclico poiché l’ubiquinolo creato nel sito Qi può essere riutilizzato legandosi al sito Qo del complesso III.