Cycle Q

L’opération du cycle Q modifié dans le complexe III entraîne la réduction du cytochrome c, l’oxydation de l’ubiquinol en ubiquinone et le transfert de quatre protons dans l’espace intermembranaire, par processus à deux cycles.

L’Ubiquinol (QH2) se lie au site Qo du complexe III par liaison hydrogène à His182 de la protéine fer-soufre de Rieske et à la Glu272 du Cytochrome b. L’Ubiquinone (Q), à son tour, se lie au site Qi du complexe III. L’Ubiquinol est oxydé de manière divergente (donne un électron chacun) à la protéine fer-soufre de Rieske ‘ (Fes)’ et à l’hème bL. Cette réaction d’oxydation produit une semiquinone transitoire avant oxydation complète en ubiquinone, qui quitte ensuite le site Qo du complexe III.

Ayant acquis un électron de l’ubiquinol, la ‘protéine FeS’ est libérée de son donneur d’électrons et peut migrer vers la sous-unité du cytochrome c1. La ‘protéine FeS’ donne ensuite son électron au cytochrome c1, réduisant son groupe hémique lié. L’électron est ensuite transféré à une molécule oxydée du cytochrome c liée extérieurement au complexe III, qui se dissocie ensuite du complexe. De plus, la réoxydation de la ‘protéine FeS’ libère le proton lié à His181 dans l’espace intermembranaire.

L’autre électron, qui a été transféré à l’hème bL, est utilisé pour réduire l’hème bH, qui à son tour transfère l’électron à l’ubiquinone liée au site Qi. Le mouvement de cet électron est énergétiquement défavorable, car l’électron se déplace vers le côté chargé négativement de la membrane. Ceci est compensé par une variation favorable de la ME de -100 mV dans BL à +50mV dans l’hème BH. L’ubiquinone attachée est ainsi réduite à un radical semiquinone. Le proton absorbé par Glu272 est ensuite transféré dans une chaîne d’eau liée à l’hydrogène lorsque Glu272 tourne à 170 ° pour lier une molécule d’eau à l’hydrogène, à son tour liée à un propionate de l’hème bL.

Comme la dernière étape laisse une semiquinone instable au site Qi, la réaction n’est pas encore complètement terminée. Un deuxième cycle Q est nécessaire, le deuxième transfert d’électrons du cytochrome bH réduisant la semiquinone en ubiquinol. Les produits ultimes du cycle Q sont quatre protons entrant dans l’espace intermembranaire, deux de la matrice et deux de la réduction de deux molécules du cytochrome c. Le cytochrome c réduit est finalement réoxydé par le complexe IV. Le processus est cyclique car l’ubiquinol créé au site Qi peut être réutilisé en se liant au site Qo du complexe III.